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羊心肌乳酸脱氢酶的纯化及性质研究
引用本文:金黎明,张乐,蒋本国,赵小菁,田文杰,范圣第.羊心肌乳酸脱氢酶的纯化及性质研究[J].大连民族学院学报,2006,8(1):20-23.
作者姓名:金黎明  张乐  蒋本国  赵小菁  田文杰  范圣第
作者单位:大连民族学院,生命科学学院,辽宁,大连,116600
基金项目:中国科学院资助项目;大连民族学院校科研和教改项目
摘    要:建立了一种较为简单、高效的羊心肌乳酸脱氢酶的纯化工艺,经硫酸铵分级沉淀及DEAE-Sepharose离子交换层析纯化,可以得到纯度较高的乳酸脱氢酶,酶的比活力达106.67 U/mg,纯化倍数达54.7,酶活力总回收率为48.6%.酶学性质的研究表明:其最适反应温度为50℃,最适反应pH值为7.8,在25~45℃条件下能够保持较高的酶活力,60℃后酶活力下降较快.1.0 mmol/L的Mg2 、Fe2 、Ca2 ,0.5 mmol/L的Ca2 对酶活力有促进作用;1.0 mmol/L和0.5 mmol/L的Cu2 和Fe3 ,1.0mmol/L的Ni2 ,0.5 mmol/L的Mg2 和Fe2 对酶活力有抑制作用;Co2 的作用不太明显.

关 键 词:羊心肌  乳酸脱氢酶  纯化  酶学特性
文章编号:1009-315X(2006)01-0020-04
收稿时间:2005-08-18
修稿时间:2005年8月18日

Purification and Properties of Lactate Dehydrogenase from Sheep Heart Muscle
JIN Li-ming,ZHANG Le,JIANG Ben-guo,ZHAO Xiao-jing,TIAN Wen-jie,FAN Sheng-di.Purification and Properties of Lactate Dehydrogenase from Sheep Heart Muscle[J].Journal of Dalian Nationalities University,2006,8(1):20-23.
Authors:JIN Li-ming  ZHANG Le  JIANG Ben-guo  ZHAO Xiao-jing  TIAN Wen-jie  FAN Sheng-di
Abstract:
Keywords:sheep heart muscle  lactate dehydrogenase  purification  enzyme properties
本文献已被 CNKI 维普 万方数据 等数据库收录!
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