血红蛋白M的毫微秒荧光的研究

血红蛋白M是导致遗传性高铁血红蛋白血症的一种异常血红蛋白。据现已报道的有五种血红蛋白M,本文研究的是在我国上海发现的血红蛋白M,通过一级结构分析表明,它是属于HbMlwat[α_(87)(F8)His→Tyr]。这个异常血红蛋白的α链第87位的组氨酸被酪氨酸所替代,其血红素中的铁原子处于三价状态,形成高铁血红蛋白故不能与氧分子结合,因而不能进行正常生理活动,使患者呈青紫症状,对此已有较多的研究,但未见对这分子进行毫微秒荧     

豆血红蛋白辅基结合区的毫微秒荧光研究

豆血红蛋白(Leghemoglobin简称Lb)是在植物界发现的血红蛋白,它是在固定分子氮的豆科植物根瘤中发现的。Lb两个主要成份(Lba和Lbc)的分子各含一条约140个氨基酸的肽链。早在1945年,Keilin和王应睐教授就已证明,豆血红蛋白中血红素对氧有较高的亲和力。1960年Ellfolk指出大豆血红蛋白类似于肌红蛋白,并以肌红蛋白为借鉴,从Lba的氨基酸顺序推断Lba血红素的     

铁卟啉的穆斯堡尔研究

本文用穆斯堡尔谱学方法研究了不同环境中铁卟啉的情况,发现铁卟啉所处溶液的性质不同导致穆斯堡尔参数发生变化,即铁离子的状态发生了改变。