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蛋白质的二级结构与其功能密切相关,错误的折叠将导致蛋白质生理功能的改变,甚至引起病变.以阿尔兹海默症的致病因子——淀粉样蛋白片段Aβ(16-21)为研究对象,开展分子动力学模拟,得到了Aβ(16-21)在水溶液中的全原子运动轨迹.统计结果表明,在纳秒的时间尺度上,水溶液中多肽链倾向于形成β和PPⅡ构型,进而易发生聚集,产生神经毒性. 相似文献
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探究氮乙酰葡萄糖胺(N-acetyl-D-glucosamine,NAG)分子的稳定结构及其红外振动光谱之间的相关性,致力于解析出蕴含在光谱信息中的分子构象特征.研究表明,当NAG分子中乙酰胺基发生构象异构使得羰基与相邻羟基处于同一平面时,两者会产生强烈的氢键作用,形成一个螯合环,从而降低NAG分子体系的能量,并使相关羟基的红外吸收发生红移.研究结果为解析氮乙酰葡萄糖胺及其衍生物的结构与生物活性提供必要的理论基础. 相似文献
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利用从头算方法探索蛋白质模型分子——丙氨酸二肽在氯仿溶剂环境下的二级结构布居特征.借助对分子结构敏感的振动探针(酰胺振动吸收带)的光谱表象,寻求振动光谱参数与分子结构之间的联系.研究结果表明,丙氨酸二肽分子倾向于形成β折叠、PPⅡ、C7eq和C5等构型.简正模式分析结果表明分子内酰胺振动带对分子骨架变化十分敏感,因此可以将酰胺振动吸收带作为结构探针研究蛋白质分子的二级结构信息. 相似文献
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借助量子化学计算方法,对最简单的糖分子-乙醇醛的稳定结构及振动光谱参数进行了研究.以分子结构敏感的振动生色团为结构探针,预测溶液中乙醇醛特征基团的振动参数,进而表征分子结构特性.研究表明,乙醇醛的羰基与水分子之间存在较强的氢键作用,C=O振动频率在水溶液环境下发生显著红移,且红移程度随着水分子的增加而增强.当氢键距离增大时,振动频率所受到的影响逐渐减小最终趋于稳定.借助光谱手段,在化学键水平上研究分子的稳定结构及其所处的微环境,为揭示分子结构特性、表征溶液中溶质-溶剂相互作用提供了一定的科学依据. 相似文献
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