蛋白质的二级结构序列和结构型

从蛋白质的二级结构序列出发 ,提出了冗余的概念 ,定义了冗余数量和冗余长度 ,给出了不同结构型蛋白的冗余数量和长度的分布特性 .统计结果表明 α类蛋白中 30 %、β类蛋白中84 %、α/β类蛋白中 95 %的序列不同程度的存在冗余 ,冗余数量和冗余长度主要分布在 1～ 3的范围 .以主二级结构序列三联体为参数 ,利用信息聚类方法对 α类、β类、α/ β类、α β类的6 0 0个蛋白进行了聚类 ,结果表明 ,对冗余较少的α类蛋白 85 %以上能够较好地聚类在一枝中 ,但对于冗余较多的其它类蛋白不能分在一个大支中 ,大部分可以分散在多个小支中 .以主二级结构序列三联体为参数 ,利用 Mahalanobis距离方法对上述四种结构型进行预测 ,预测的总体准确率为 81 .1 % .聚类结果和利用 Mahalanobis距离分类结果充分展示了蛋白质二级结构序列对结构型的特殊作用 ,但由于冗余的影响使得二级结构序列的信息并未充分显示出来 .说明从蛋白质二级结构序列出发预测结构型和构建蛋白质框架结构是合理的选择     

氨基酸分类与蛋白质二级结构相关性

从氨基酸序列和蛋白质二级结构相关性出发 ,定义信息剩余度 ,通过信息剩余度极大化 ,推导出从 2 0组到 2组的氨基酸分类结果 ,同时也得到了信息剩余度极大值 (RMAX)与约化次数的关系