Cl-、NO3-和SO42-离子对漆酶催化活性的抑制作用

以５,６－二溴－２,３－二氰基氢醌为底物,在ｐＨ值４．５０条件下,用分光光度法考察了Ｃｌ－、ＮＯ－３和ＳＯ２－４离子对漆酶催化活性的影响。发现Ｃｌ－、ＮＯ－３和ＳＯ２－４离子对漆酶的催化活性均有不同程度的抑制作用,其最大抑制率分别可达７５％、３１．４％和１７．１％。动力学研究表明,Ｃｌ－、ＮＯ－３和ＳＯ２－４离子的抑制作用是瞬时完成的,属于竞争性抑制过程,是通过与底物分子竞争漆酶分子中的Ⅱ型铜（Ⅱ）部位实现的。经测定,Ｃｌ－和ＮＯ－３离子与漆酶所形成的复合物其解离常数分别为１．１２×１０－４ｍｏｌ·ｄｍ－３和１．７８×１０－３ｍｏｌ·ｄｍ－３。     

等点时Cu（Ⅱ）与HSA与BSA结合的研究

用平衡透析法研究了等电点时Ｃｕ（Ⅱ）与人血清白蛋白（ＨＳＡ）或牛血清白蛋白的相互作用，Ｓｃａｔｃｈａｒｄ图分析表明，ＨＳＡ和ＢＳＡ对Ｃｕ（Ⅱ）各有１个强结合部位，它可能位于白蛋白分子的Ｎ－端三肽段上，为全面反映Ｃｕ（Ⅱ）与ＨＳＡ或ＢＳＡ的结合情况，用非线性最小二乘法拟合Ｂｊｅｒｒｕｍ方程，首次报道了等电点时Ｃｕ（Ⅱ）－ＨＳＡ和Ｃｕ（Ⅱ）－ＢＳＡ体系的逐级稳定常数值，其Ｋ１的数量级为１０＾４．Ｈｉｌ     

Pt（Ⅳ）对漆树漆酶催化活性的抑制和活化作用研究

通过动力学研究发现,在ＰＨ４．４条件下,Ｐｔ（Ⅳ）对５,６－二溴－２,３－二氰基氢醌的漆树漆酶催化氧化反应有明显的抑制和活化作用,在较低的Ｐｔ（Ⅳ）的浓度时,表现为混合性抑制作用,竞争性和非竞争性抑制剂常数分别为３．０和７．５μｍｏｌ／Ｌ;随着Ｐｔ（Ⅳ）浓度的增加,逐渐转变为活化作用这种作用具有混合性特征,竞争性和非竞争性活化剂常数分别为２８５．７和６２．５μｍｏｌ／Ｌ     

Zn(Ⅱ)与人血清白蛋白或牛血清白蛋白的结合平衡研究

用平衡透析法研究了生理条件 （ｐＨ 值７．４３） 下Ｚｎ （Ⅱ） 与人血清白蛋白 （ＨＳＡ） 或牛血清白蛋白（ＢＳＡ） 的相互作用。结果表明, ＨＳＡ对Ｚｎ （Ⅱ） 有１．１ 个强结合部位和９．０ 个弱结合部位, 结合常数分别为１．０４×１０５ 及１．６７×１０３ ; ＢＳＡ 对Ｚｎ （Ⅱ） 有１．２个强结合部位和约９．７ 个弱结合部位, 结合常数分别为８．２×１０４ 及１．９×１０３ 。Ｚｎ（Ⅱ）－ＨＳＡ和Ｚｎ（Ⅱ）－ＢＳＡ的Ｈｉｌｌ系数分别为０．８７、０．８４,表明Ｚｎ（Ⅱ）与ＨＳＡ或ＢＳＡ的结合均只产生较小的负协同效应。     

等电点时Cu(Ⅱ)与HAS或BSA结合的研究

用平衡透析法研究了等电点时Cu(Ⅱ)与人血清白蛋白(HAS)或牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.Scatchard图分析表明,HAS和BSA对Cu(Ⅱ)各有1个强结合部位,它可能位于白蛋白分子的N-端三肽段上.为全面反映Cu(Ⅱ)与HAS或BSA的结合情况,用非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了等电点时Cu(Ⅱ)-HAS和Cu(Ⅱ)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K1的数量级为104.Hill常数分析表明Cu(Ⅱ)与HAS或BSA的结合均产生了一定的正协同效应.     

Ag+离子对漆树漆酶催化活性的抑制作用

以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌(DDBQH2)为底物,在pH值4.4和30±0.2℃条件下,用分光光度法考察了Ag+离子对漆树漆酶催化活性的影响.结果表明,Ag+离子对DDBQH2的漆酶催化氧化反应有明显的抑制作用,这种作用具有罕见的反竞争性特征,抑制剂常数Ki=(2.1±0.5)×10-5mol.dm-3.