HBED、EHPG分子内氢键与光谱性质

在pH 7.4、0.1 mol·L-1 Hepes条件下,由Tb3+荧光测得Tb-EHPG条件稳定常数log K为13.95±0.13;EHPG与金属离子结合后分子内O…H-O型氢键断裂而导致荧光被淬灭；HBED与金属离子结合后分子内N…H-O型氢键断裂而导致荧光增强,荧光变化均与结合的金属离子的原子量成反比.由此总结了稀土离子与HBED,EHPG结合的规律.并用荧光方法推断了脱铁伴清蛋白N-,C-端结合部位酪氨酸残基的分子内氢键类型.     

有机钴胺素的合成及光谱研究

本文使用Schrauzer法合成了多种有机钴胺素,测定了紫外-可见吸收光谱,提出了判断有机钴胺素生成的光谱证据。     

Glu101对保持中心蛋白正常构象作用的研究——光谱法研究稀土离子与八肋游仆虫中心蛋白作用对蛋白构象的影响

通过位点直接突变法将八肋游仆虫中心蛋白101位保守的Glu突变成Lys,得到突变蛋白E101K.利用疏水性探针TN S研究了突变对Tb^3＋与蛋白作用时蛋白构象变化的影响.结果表明,相对于钙饱和的蛋白,铽的饱和对蛋白构象变化的影响更大.同时,共振光散射研究表明,Glu101对保持蛋白适当的构象变化行为起着至关重要的作用.     

HPO42-和HP2O73-与Tb(Ⅲ)作用的荧光光谱研究

在pH7.40的0.01mol·L-1N-2-羟乙基哌嗪-N′-2-乙磺酸(Hepes)及室温条件下,使用荧光光谱进行了Tb( )对N,N′-二(2-羟苄基)乙二胺-N,N′-二乙酸(HBED)的滴定,结果表明Tb( )与HBED形成1∶1的配合物,HBED使Tb( )荧光大大增强.使用Tb( )为荧光探针,分别用HPO42-、HP2O73-滴定Tb-HBED,由HPO42-、=35.67HP2O73-与HBED的竞争结合,间接求得Tb( )与HPO42-和HP2O73-的条件稳定常数分别为lgKTb2-(HPO4)3=11.89±0.22.±0.21,lgKTb-HP2O7     

八肋游仆虫中心蛋白与铕离子相互作用的电化学研究

使用电化学阻抗法(EIS)和循环伏安法(CV)研究了野生型八肋游仆虫中心蛋白(EoCen)在玻碳电极表面的吸附特性及EoCen与Eu3+的相互作用过程。研究发现EoCen在电极表面的吸附不受电极电势的影响;EoCen与N端中心蛋白(N-EoCen)的吸附性相比,吸附速率相近,吸附自由能相近。CV和EIS滴定实验都证明Eu3+与EoCen形成了配位比为4∶1的配合物。并且滴定曲线能够区分EoCen上的四个金属离子结合位点,与使用光谱方法不能有效区分这四个位点相比,电化学方法更具优势。     

日本赭纤虫第一类肽链释放因子C端结构域分析

eRF1的C结构域与eRF3的C结构域相互作用对于蛋白质翻译终止过程中的快速反应至关重要.通过计算机同源建模对日本赭纤虫第一类肽链释放因子C结构域Bj-eRF1C进行结构模拟,发现在Bj-eRF1C结构域中有些肽段直接参与了eRF1-eRF3相互作用,特别是Bj-eRF1C结构域中V294和D297位点高度保守.通过定点突变与pull-down分析,表明在Bj-eRF1C结构域中V294和D297是eRF1-eRF3相互作用的关键位点.     

头孢菌素C与过渡金属离子的作用

一、引言目前,头孢菌素的结构改造工作是国内外比较重视的研究工作。在头孢菌素的分离提纯中,有人利用重金属分离法,但还没有看到将其视为络合物的专门研究。我们利用过渡金属离子的光、磁性,研究了金属离子铜(Ⅱ)、钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)、铁(Ⅲ)和铬(Ⅲ)与头孢菌素C的作用,对于理解头孢菌素C的生物无机化学性质、发展头孢菌素C的生产都具有一定的意义。     

HBED与铝(Ⅲ)结合的光谱特性

在 p H 7.4、0 .1mol· L- 1 N- 2 -羟乙基哌嗪 - N' - 2 -乙磺酸 ( Hepes)及室温条件下 ,使用紫外吸收差光谱和荧光光谱进行了铝 ( )对 N,N′-二 ( 2 -羟苄基 )乙二胺 - N ,N′-二乙酸 ( HBED)的滴定 .结果表明铝 ( )与 HBED形成1∶ 1的配合物 .铝 ( )与 HBED结合后其紫外差光谱在 2 3 5 nm和 2 88nm处出现吸收峰 ;配合物在 2 3 5 nm的摩尔吸光系数是 1.0 9× 10 4cm- 1 · mol- 1 · L ;条件稳定常数是 lg K=13 .70± 0 .74;铝 ( )的结合使 HBED在 3 18nm处的最大荧光峰增强约 6.4倍 .根据游离配体分子内氢键形式讨论了荧光增强的原因     

双铽转铁蛋白与K5 62细胞结合常数的测定

在 0℃、p H7.4条件下 ,使用 1 2 5I标记人血清脱铁转铁蛋白法测定了双 ( )转铁蛋白 (Tb C- 1 2 5I- apo Tf-Tb N)与 K5 6 2细胞的结合。结果表明 Tb C- 1 2 5I- apo Tf- Tb N 与 K5 6 2细胞结合的平衡常数为 2 .7× 10 7mol- 1· L,K5 6 2细胞的转铁蛋白受体数为 1.0× 10 6。