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极耐热酶在工业生产中有可观的潜在用途，为此从极端嗜热厌氧细菌海柄热袍菌中通过PCR方法克隆出Cel12B基因，构建重组表达质粒pET-20b-Cel12B，转化至大肠杆菌JM109（DE3）诱导表达后，获得极耐热重组内切葡聚糖酶．经过热处理和组氨酸亲和层析柱纯化，获得电泳纯单一条带，酶学性质测定表明：最适作用pH为6．0，最适作用温度90℃，在pH5．3～6.5之间酶活力稳定，90℃半衰期70min。 相似文献
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极耐热纤维素酶在纤维素生物转化中具有潜在的开发前景,但极耐热酶缺乏对天然纤维素的分解能力。采用基因工程方法,将极耐热内切葡聚糖酶Cel12B基因和同样极端嗜热菌来源的纤维素结合域(CBD)区域融合,构建重组质粒pET-20b-Cel12B-CBD,转化至大肠杆菌JM109(DE3)诱导表达后,融合基因表达产物对结晶纤维素具有一定的分解能力。 相似文献
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