大豆（G．max）胰蛋白酶抑制剂SBTi－A_2新类型Ti~x的纯化及其性质研究

用丙酮脱脂、稀酸处理、硫酸铵盐析和ＤＥＡＥ－５２纤维素柱层析等方法从大豆（Ｇ．ｍａｘ）中分离纯化得一种新类型胰蛋白酶抑制剂Ｔｉｘ．ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分析显示Ｔｉｘ与已知的大豆蛋白酶抑制剂Ｔｉａ的相对分子质量均为２１０００，且Ｎ－末端均为ＡｓＰ；亲和电泳分析显示Ｔｉｘ与Ｔｉａ均可与胰蛋白酶完全结合；ＢＡＥＥ法测定显示出Ｔｉｘ对胰蛋白酶活性的抑制略小于Ｔｉａ；两者经ＣＮＢｒ裂解后电泳分析得到相同带型；纯化样品的氨基酸组成分析显示Ｔｉｘ比Ｔｉａ多了两个碱性氨基酸，因而Ｔｉｘ带有更多的正电荷．研究结果初步证明Ｔｉｘ是Ｋｕｎｉｔｚ类型中一种新的胰蛋白酶抑制剂．     

大豆（G.max）胰蛋白酶抑制剂SBTi—A2新类型Ti^x的纯化及其…

用丙酮脱脂、稀酸处理、硫酸铵盐析和ＤＥＡＥ－５２纤维素柱层析等方法从大豆中分离纯化得一种新类型胰蛋白酶抑制剂Ｔｉ．ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分析显示Ｔｉ＾ｘ．ＳＤＳ－ＰＡＧＥ分析显示Ｔｉ＾ｘ与已知的大豆蛋白酶抑制剂Ｔｉ＾ａ的相分对分子质量均为２１０００，且Ｎ－末端均为Ａｓｐ；亲和电泳分析显示Ｔｉ＾ｘ与Ｔｉ＾ａ；两者经ＣＮＢｒ裂解后电泳分析得到相同带型；纯化样品的氨基酸组成分析显示Ｔｉ＾ｘ比Ｔｉ＾ａ多了两个碱     

大豆胰蛋白酶抑制剂SBTi—A2新类型Ti^d突变位点的初步研究

纯化的大豆胰蛋白酶抑制下Ｔｉ＾ａ和Ｔｉ＾ｄ分别经烷基化，ＣＮＢｒ裂解，痛ＰＡＧＥ电泳，Ｔｒｉｃｉｎｅ／ＳＤＳ－ＰＡＧＥ电泳分析，初步证明了Ｔｉ＾ｄ的突变位点发生在蛋白Ｎ端１－８４氨基酸残基上。