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1.
本文提供了一个研究蛋白质和金属配位的工作体系。用绿豆胰蛋白酶抑制剂为配体,铁为中心原子,采用三种反应体系进行配位,在最佳反应条件下,此蛋白质分子和Fe形成稳定的2Fe—2S~*簇状配合物,此配合物具有天然植物型铁氧迅蛋白的典型紫外吸收光谱,但不具有传递电子的活性。在不打开S—S键的条件下,Fe只和蛋白质分子的末端羧基有很弱的配位。  相似文献   
2.
本文介绍了一种抗凝新药——肝素钙的新工艺,该工艺是国内首创,方法简单,质量稳定,便于推广。  相似文献   
3.
用11%醋酸在68℃,条件下处理肝素钙,当肝素钠盐和钙盐分子中约25%的 N-硫释放出来,相应的有25%的氨基暴露,肝素钠盐的抗凝血活性完全消失,肝素钙盐则失活约75%。相同条件下肝素钠盐和钙盐净化脂性血浆的活性不受酸水解的影响,由此提供了一个简易制备改构肝素的方法  相似文献   
4.
用小分子蛋白(核糖核酸酶和绿豆胰蛋白酶抑制剂)为配体合成了两种人工铁氧还蛋白(Fd)。测定了它们的化学组成、紫外光谱、红外光谱和磁化率。实验结果表明,这两种人工Fd都具有2Fe-2S~*(S~*代表无机硫)簇状中心,所以可作为植物型铁氧还蛋白的模型物。  相似文献   
5.
朱念周 《科学通报》1984,29(7):427-427
在前文的报道中,我们采用了小分子量的酸性蛋白质——绿豆胰蛋白酶抑制剂为配体,人工模拟了天然植物型(2Fe-2S)铁氧还蛋白。用穆斯堡尔效应对这种模拟物Ⅰ进行了研究,在室温下就得到了很好的穆斯堡尔谱:有两组双峰,一组我们称之为S峰,一组我们称之为C峰。模拟物IS峰的Q.S.值及I.S.值与天然植物型Fd(2Fe-2S)的穆斯堡尔谱参  相似文献   
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