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本研究将猿猴空泡病毒40(Simian virus 40,SV40)的主要衣壳蛋白VP1通过Bac-toBac杆状病毒表达系统在昆虫细胞中大量表达,并自我装配成形态结构及免疫原性均与天然病毒粒子相同或相似的SV40病毒样颗粒(SV40virus-like particles,SV40VLPs),经表达条件优化及分子筛纯化,成功制备出高纯度的VLPs.聚丙烯酰胺凝胶电泳结果可见大小约为46kDa的VP1特异性条带.间接免疫荧光试验(IFA)证实VP1蛋白能够与异硫氰酸荧光素标记的羊抗鼠抗体发生反应,出现明显的特异性绿色荧光,具有良好的抗原性.纯化产物在透射电镜下可见直径约45nm的病毒样颗粒,显示出成功组装了SV40VLPs,免疫印迹试验证明VLPs能够与人抗SV40阳性血清发生反应,具有良好的抗原性. 相似文献
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