ABEEMσπ／MM 模型下8种类型氢键的氢键拟合函数

在ABEEMσπ/MM浮动电荷模型下,为了防止电荷过度极化,提高力场的准确性,引入了氢键拟合函数klp,H(Rlp,H)在氢键相互作用区域代替总校正系数k来描述氢键相互作用.选取了8个模型小分子二聚体,通过拟合在氢键两个区域之间不同距离时从头计算结果的结合能,来拟合ABEEMσπ/MM方法下的氢键拟合函数.应用该氢键拟合函数在ABEEMσπ/MM方法下计算小分子二聚体的结合能,与从头算方法得到的结合能有很好的一致性.同时对具有同样类型氢键的其他二聚体的结合能进行了计算,与从头算结果相近,说明这些函数具有良好的可转移性.     

用从头算和ABEEM/MM法研究水分子团簇增长方式

应用从头计算方法和ABEEM/MM模型,模拟了以单环(H2O)n(n=3-6)为片段的水分子团簇初步增长的各种可能方式,得到该系列团簇的稳定结构.总结了结合能、氢键强度、电荷分布、氢键几何参数等性质在团簇增长过程中的变化趋势.ABEEM/MM方法的几何构型优化结果、氢键几何参数与从头算方法在数值上符合较好;在氢键强度和氧原子所带电荷数的平均值方面,与从头算方法所得变化趋势完全一致.     

应用ABEEM／MM模型研究甘氨酸与水的氢键作用

应用原子-键电负性均衡方法中的浮动电荷分子力场（ABEEM／MM）,我们构建了1个新的甘氨酸（Glycine）-水势能函数,并将其应用到甘氨酸与水组成的二聚体的研究中．首先研究了甘氨酸单体的几何构型,构型结果与可获得的实验数据显示了很好的一致性;根据对甘氨酸中氮原子和氧原子的孤对电子电荷分布的ABEEM／MM方法分析,可以解释水与作用点形成氢键的强弱;进而研究了甘氨酸与1个水作用的结合能,ABEEM／MM模型与从头计算方法得到的结果显示了很好的一致性．表明我们势能函数的合理性以及参数的正确性．     

甲酰胺二聚体性质的分子力学模拟研究

应用ABEEM/MM浮动电荷力场和从头算方法对甲酰氨二聚体的性质进行了研究,甲酰氨二聚体都具有一定的对称性,其中FAD1和FAD4具有C2h对称性而FAD2和FAD3具有Cs对称性。ABEEM/MM力场的模拟结果与较精密从头算法所得的结构都非常相近,因此ABEEM/MM力场能够很好地描述氨基化合物二聚体的结构性质。     

水二聚体分子间相互作用的理论研究

作者利用从头算方法,在HF/6 31G 水平下得到了水二聚体势能面上的7种优化构型,并经MP2法、均衡法(CP)分别校正了电子相关和基组叠加误差(BSSE),通过对分子中的原子间的最短距离、分子间质心距离与各构型相互作用能的关系进行了分析、比较,得到了最稳定的构型,其对应的分子间相互作用能为:-21.0205kJ·mol-1.     

应用ABEEMσπ/MM方法计算小分子肽的总能量

把分子力场(MM)和原子-键电负性均衡方法(ABEEMσπ)协调融合在一起,采用ABEEMσπ/MM方法的分子能量计算方法,选取直链烷烃(n=1~10)、丙酮、丁酮、3-戊酮、N-甲基乙酰胺(NMA)、丙氨酸二肽和若干种氨基酸作为模型分子,计算模型分子能量,从而得到不同类型原子价态能量参数.应用这些原子价态能量参数,计算小分子肽的能量.把所得结果与从头算(MP2/6-311++G(d,p))方法计算的结果相比,得出小分子肽能量的绝对偏差小于9.000 0 kcal/mol,相对偏差小于19.000 0×10-6,且均方根偏差3.450 0 kcal/mol,相对均方根偏差6.919 0×10-6.以上结果表明,ABEEMσπ/MM方法计算的分子能量结果与从头算(MP2/6-311++G(d,p))方法计算的结果具有较好的一致性,此外,用ABEEMσπ/MM方法计算分子能量要远远快于从头算(MP2/6-311++G(d,p))方法.     

应用ABEEM/MM方法对生物小分子CH3CONH2(H2O)n(n=1～3)团簇的理论研究

应用ABEEM/MM方法对由乙酰胺结合1～3个水分子形成的9种团簇进行研究,并把由该方法计算出的结果同从头算的结果进行比较.得出：在CH3CONH2（H2O）n（n=1～3）团簇中,氢键作用是主要的;随着水分子数的增加,团簇的稳定性随之增强;同时,对于结合相同水分子数的团簇而言,其稳定性也随着形成氢键的类型及数目的不同而有所差别.另外,ABEEM/MM方法在几何构型优化和相互作用能计算方面,也与从头算方法得到了较好的吻合.     

二聚体水分子的10种稳定结构的MP2方法研究

二聚体水体系是液态水分子体系中氢键存在的原型,目前对它的研究大多是关于其最稳定构型, 而忽略了势能面上的其它稳定结构. 本文在MP2/aug-cc-pVDZ理论水平下对二聚体水分子进行均衡(CP)校正梯度优化, 计算得到二聚体水分子势能面上的10种稳定构型, 并进一步计算得到了它们的相互作用能和偶极矩等重要性质. 结果表明, 具有Cs对称性的构型1最稳定, 其相互作用能ΔE为-4.47 kcal/mol;而具有C2h对称性的构型8最不稳定,其相互作用能ΔE仅为-1.15 kcal/mol.     

应用ABEEM/MM方法研究尿素与缬氨酸二肽间的相互作用

对尿素与二肽的相互作用的研究可为探讨尿素致蛋白质变性的机理提供基础.应用ABEEM/MM方法,对尿素和缬氨酸二肽间的相互作用进行了理论研究.结果 表明,尿素对缬氨酸二肽的几何结构影响很大,使其骨架二面角发生了明显的扭转.此外,用该方法计算的电荷分布和键长、键角、二面角等结构参数,都与从头算的结果有很好的一致性.     

腺嘌呤与水分子相互作用的理论研究

应用在密度泛函理论和电负性均衡原理基础上发展起来的原子-键电负性均衡方法（ABEEM），并融合进分子力场中，对比从头计算方法，研究了腺嘌呤（adenine）-水体系中氢键的相互作用，计算了腺嘌呤1水复合物的各种性质，如：优化的几何构型、结合能、稳定性等．揭示了腺嘌呤1水复合物稳定存在的构型是环状的双氢键形式，即水分子与腺嘌呤相互作用时，同时作为受体和供体与腺嘌呤的氢原子和氮原子形成氢键．同时，通过对腺嘌呤1水复合物能量的计算，找到了腺嘌呤与水结合的最优几何位置．计算结果表明，我们的方法和从头计算及实验结果相比有很好的一致性，验证了我们模型的合理性和参数的可靠性．     

利用ABEEM/MM模型对气态丝氨酸和苏氨酸残基二肽分子构象的研究

应用ABEEM／MM浮动电荷模型（原子一键电负性均衡方法融合进分子力场）对气态丝氨酸和苏氨酸残基二肽分子构象进行了初步的研究，与经典的力场模型相比，该方法中的静电势包含了分子内和分子间的静电极化作用，以及分子内电荷转移影响，同时加入了化学键等非原子中心电荷位点，合理的体现了分子中的电荷分布。相对其他极化力场模型，该模型具有计算量较小的特点。结果表明：我们模型计算的两种二肽分子的构象能和关键二面角结构与从头计算结果符合得很好，优于其他力场模型。     

Molecular dynamics study on BPTI aqueous solution by ABEEM/MM fluctuating charge model

Molecular dynamics simulation on BPTI （biovine pancreatic trypsin inhibitor） aqueous solution has been performed for the first time in terms of the atom-bond electronegativity equalization method fused with molecular mechanics （ABEEM/MM）. The simulated parameters including ABEEM parameters and force field parameters have been tested. Some structural properties including root-mean-square deviations of atomic coordinates and radial distribution functions were studied by ABEEM/MM fluctuating charge method. The results demonstrate that this model can obtain reasonable structural properties compared with experimental crystal data. The radial distribution functions indicate that ABEEM/MM method can well embody the electrostatic polarizations between protein molecule and its surrounding solvent waters.     

原子-键电负性均衡融合进分子力场对CoCl3水溶液的分子动力学模拟研究

298．15K时运用原子-键电负性均衡融合进分子力场（ABEEM／MM）对CoCl3水溶液进行了分子动力学模拟．结果表明，ABEEM／MM力场模型可以获得体系的动态电荷，充分考虑了体系中存在的极化现象，从而及时地调节改变的静电场，真实地模拟了溶液的微观结构；并且CoCl3溶液中钴离子更倾向于和氯离子配位，而使钴离子与水分子的配位能力降低．     

ABEEMσπ/MM模型对蛋白质G_A88/G_B88水溶液动力学性质的研究

应用ABEEMσπ/MM（σπ水平的原子与键电负性均衡方法融合进分子力学）浮动电荷模型以及显性ABEEM-7P水模型,对GA88和GB88两个蛋白质分子进行了分子动力学模拟.分析了2个蛋白质的动力学性质,包括蛋白质的回旋半径、疏水表面积和亲水表面积、各类原子位置的均方根偏差以及氢键分布.通过对比水溶液和真空下2个蛋白质的回旋半径,表明该模型很好地体现了蛋白质的＂电致紧缩＂现象;对疏水表面积和亲水表面积的计算表明,GB88中残基与溶剂的相互作用更强一些;非氢原子位置的均方根偏差及氢键分布情况与实验结构相比较表明,ABEEMσπ/MM浮动电荷模型模拟的GA88和GB88的结构与实验结构有很好的一致性,进而说明该模型的合理性和参数的可转移性.     

利用ABEEM模型在分子形貌轮廓上计算几个五元环配合物的分子静电势

分子的许多物理和化学性质都与其静电势密切相关.分子静电势是指分子在空间某一位置产生的分子静电作用势能,分子之间的相互作用可以通过静电势这个物理量来表述.利用ABEEMσπ模型计算出回归到各原子位点的电荷分布,结合自编Fortran程序可快速计算得到分子的静电势,将其投影到分子形貌轮廓上,即可得到在分子形貌上的静电势分布图.笔者选取咪唑、吡唑、噻吩、噻唑和异噻唑等五元环配合物作为模型分子,分别采用从头计算方法和ABEEM模型方法计算它们的分子静电势,并将其投影到分子形貌上.通过比较,ABEEM模型方法不仅可以快速计算分子的静电势,且与从头计算所得结果一致.     

稠杂环化合物ABEEM参数的拟合及简单应用

应用以密度泛函理论和电负性均衡原理为基础的原子-键电负性均衡方法中的σ-π模型（ABEEMσ-π）,通过大量的量子化学计算,利用最小二乘法,并结合我们自编的程序,拟合确定了稠杂环化合物的ABEEMσ-π各参数.进而,将这些参数应用到研究叶酸及维生素B2等稠杂环药物分子体系的电荷分布,结果显示由ABEEMσ-π模型获得的电荷分布与量子化学方法的计算结果有很好的一致性,线性相关系数均达到0.98以上.这说明我们拟合的参数是正确的,也进一步验证了ABEEMσ-π模型的合理性和可靠性.