4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型具有良好生物活性的4,5-二甲基-3-腈基-2-呋喃胺水杨醛Schiff碱(FSS),通过核磁共振、红外光谱及质谱等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(FSS)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,FSS能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,FSS与BSA分子以物质的量比1∶1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了FSS对BSA构象的影响。     

2-叔丁氨基噻吩并[2，3-d]嘧啶-4(3H)-酮的合成及其与牛血清白蛋白的相互作用

合成了一种新型的具有良好生物活性的噻吩并嘧啶酮有机化合物2-叔丁氨基噻吩并[2,3-d]嘧啶-4(3H)酮(SDA),通过核磁共振、红外光谱及元素分析等对其结构进行了表征;应用荧光光谱及紫外可见光谱法研究了该化合物(SDA)与牛血清白蛋白(BSA)之间在不同温度下的相互作用.实验表明,SDA能强烈猝灭BSA的内源荧光,猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数等.结果表明,SDA与BSA分子以物质量的比1:1结合,其结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力.同时,应用同步荧光考察了SDA对BSA构象的影响.     

N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺与牛血清白蛋白相互作用的研究

在不同温度下,研究了N,N-双(2-羟基-5-氯苄基)-正丁胺(HN)作用于牛血清白蛋白(BSA)的荧光猝灭光谱,同步荧光光谱.结果表明:HN可以形成HN-BSA复合物,还可以对牛血清白蛋白的荧光强度进行强烈猝灭,它的荧光猝灭的机理是动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及ΔH,ΔG,ΔS等热力学参数.结果表明HN与BSA以1:1结合,其反应主要是熵驱动的疏水作用力.     

光谱法研究6-糠氨基嘌呤与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱法、紫外光谱法、荧光寿命和圆二色光谱法等方法研究了6-糠氨基嘌呤(KT)与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用机理.结果表明,KT可以显著猝灭BSA的内源荧光,其猝灭机制为静态猝灭,猝灭常数Ksv在288 K和303 K时分别为1.45×104和1.42×104L/mol,Stern-Volmer曲线是两段相交于cKT=8.0×10-5mol/L的回归曲线,说明KT与BSA之间存在两类结合位点.数据处理及热力学参数计算表明:低浓度KT-BSA(cKT8.0×10-5mol/L)的结合主要是疏水作用,结合位点数约为1;较高浓度KT(cKT8.0×10-5mol/L)主要以氢键、范德华力与BSA结合,结合位点数为3.7.紫外光谱和圆二色光谱实验结果表明,KT的存在使BSA二级结构发生了改变.     

荧光光谱法研究香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

利用荧光光谱、紫外吸收光谱法研究了香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明:香豆素-3-羧酸对BSA的荧光猝灭为静态猝灭,香豆素-3-羧酸与BSA 1∶1结合形成复合物,结合常数与结合位点分别为3.21×104L·mo L-1,0.974 6(298 K)和2.00×104L·mo L-1,0.949 5(310 K),两者之间的作用力以氢键和范德华力为主.同步荧光光谱表明,香豆素-3-羧酸与色氨酸残基发生了作用,从而使其所处的微环境发生了改变.     

光谱法研究一种含咪唑啉酮类衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱及紫外可见光谱的方法研究了2-氨基-5-苯亚甲基-4H-咪唑啉-4-酮衍生物(BPH5)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验发现BPH5能强烈猝灭牛血清白蛋白的荧光强度,其荧光猝灭机理为动态猝灭.在此基础上计算了二者相互作用的结合常数、结合位点数及△H,△G,△S等热力学参数等.结果表明BPH5与BSA以1∶1结合,其反应主要是熵驱动的,相互作用力主要为疏水作用力.根据F(o)rster无辐射能量转移理论计算了给体(BSA)与受体(BPH5)之间的结合距离.     

四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉与牛血清白蛋白的相互作用

采用荧光光谱法研究四(邻-氯乙酰胺基)苯基卟啉(H2TClPP)与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用.通过不同温度下卟啉对BSA作用引起的荧光强度变化,利用荧光猝灭的Stern-Volmer曲线和静态猝灭公式线性拟合,求得反应的结合常数、热力学参数和分子间作用力的类型,证实了H2TClPP对BSA有较强的猝灭能力,其荧光猝灭作用属于静态猝灭.H2TClPP对BSA的同步荧光光谱表明,相互作用使BSA的构象发生了变化.     

3,5-二硝基水杨酸与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究

应用荧光光谱研究了3,5-二硝基水杨酸(DNS)与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用.研究表明:DNS对BSA内源荧光的猝灭机制属于形成复合物所引起的静态猝灭;结合位点数为1.同步荧光光谱显示DNS与BSA的结合位点更接近于色氨酸残基.根据F(o)rster非辐射能量转移理论,计算了授体-受体间的结合距离.     

1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸与蛋白质结合反应的光谱法研究

采用荧光光谱法和吸收光谱法研究了1-(2-吡啶偶氮)-2-萘酚-磺酸(PAN-S)与牛血清白蛋白(BSA)的结合反应.研究表明,PAN-S对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭.测定了反应的结合常数(K=5.32×105～8.53×105L·mol-1)、荧光猝灭常数(Ksv=7.08×105L·mol-1)及结合位点数(n=2.88).进一步通过同步荧光法研究了PAN-S对BSA构象的影响,认为PAN-S主要结合在BSA的色氨酸残基附近.研究发现,PAN-S与BSA之间存在着类似于其同阳离子表面活性剂的静电作用.     

Fe(Ⅲ)介导下的香豆素-3-羧酸与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱和紫外可见吸收光谱研究了Fe3+介导下的香豆素-3-羧酸(CCA)与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,确定了Fe3+介导下的CCA对BSA的荧光猝灭过程.在此基础上测定了不同温度下该结合反应的结合常数,结合位点数,热力学参数等,依据能量转移理论确定了CCA和BSA间的结合距离,采用同步荧光技术考察了CCA对BSA构象的影响,并讨论了CCA与BSA的结合模式.结果表明CCA对BSA是动态猝灭过程,结合反应主要是熵驱动,主要作用力是疏水力,香豆素-3-羧酸-Fe3+的加入并未使BSA的构象发生变化.