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鸡心脱血红素细胞色素c的构象与跨膜运送能力的相关性 总被引:2,自引:0,他引:2
线粒体的自主性很小,它的大多数蛋白质都是由核基因编码,在细胞质核糖体上以前体形式合成的,之后再通过跨膜运送到达线粒体各个部位。这些前体都有一段导肽,在跨膜后被水解形成‘成熟’型的分子.但线粒体呼吸链组分之一——细胞色素c却不同,它的前体——脱血红素细胞色素c(apo- 相似文献
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在细胞凋亡过程中,线粒体通过释放促凋亡因子对细胞凋亡进行调控.而促凋亡因子的释放主要是由Bcl-2家族成员相互作用来调控的.Bcl-2家族成员在线粒体中的主要作用位点是内外膜接触点上的膜透过性转运孔(PTP).应用体外方法来探讨促凋亡蛋白Bid的BH3结构域短肽对线粒体及其PTP的作用.实验发现促凋亡蛋白Bid的BH3结构域短肽能作用于线粒体PTP,引起线粒体肿胀、跨膜电位下降和细胞色素c释放;而突变的Bid-BH3结构域短肽因为不能与抑凋亡蛋白Bcl-xL结合而没有上述作用.此外,Bcl-xL和环胞菌素A(CsA)能抑制Bid-BH3短肽引起的线粒体膜通透性改变.以上结果说明.Bid-BH3短肽通过作用于线粒体PTP而使得线粒体膜通透性改变,可能通过Bid-BH3与Bcl-xL的结合并抑制Bcl-xL的抑凋亡进而实现促凋亡作用,对合成的Bid-BH3短肽促凋亡作用的研究,为将来研究细胞凋亡调控药物提供了基础. 相似文献
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Bid-BH3结构域短肽对线粒体PTP的作用及其机制 总被引:1,自引:0,他引:1
在细胞凋亡过程中,线粒体中通过释放促凋亡因子对细胞凋亡进行调控。而促凋亡因子的释放主要是由Bcl-2家族成员相互作用来调控的。Bcl-2家族成员在线粒体中的主要作用位点是内外膜接触点上的膜透过性转运孔(PTP)。应用体外方法来探讨促凋亡蛋白Bid的BH3结构域短肽对线粒体及其PTP的作用。实验发现促凋亡蛋白Bid的BH3结构域短肽能作用于线粒体PTP,引起线粒体肿胀、跨膜电位下降和细胞色素c释放;而突变的Bid-BH3结构域短肽因为不能与抑凋亡蛋白Bcl-xL结合而没有上述作用。此外,Bcl-xL和环胞菌素A(CsA)能抑制Bid-BH3短肽引起的线粒体膜通透性改变。以上结果说明,Bid-BH3短肽通过作用于线粒体PTP而使得线粒体膜通透性改变,可能通过Bid-BH3与Bcl-xL的结合并抑制Bcl-xL的抑凋亡进而实现促凋亡作用。对合成的Bid-BH3短肽促凋亡作用的研究,为将来研究细胞凋亡调控药物提供了基础。 相似文献
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细胞色素c对心磷脂非双层相变的影响 总被引:1,自引:0,他引:1
哺乳动物的心磷脂(CL),75—90%存在于线粒体内膜脂双层的基质面,占内膜脂总量的25—50%。CL的这种特异性分布,引起了人们对其功能意义的关注。 据文献报道,CL是线粒体内膜中主要的荷负电磷脂,它富含不饱和脂肪酸链和具备H_(11)相变能力的特点与其维持细胞色素c氧化酶等呼吸链组分的活性、参与Ca~(2+)的摄取和蛋白质的跨膜转运等功能有关。 相似文献
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心磷脂是线粒体内膜的特征性磷脂,带有2个负电荷,具有4条不饱和脂肪酸链。它既与细胞色素c特异性结合,又与细胞色素c氧化酶紧密连接,为其活性所必需。但在以往的探讨中,并未考虑磷脂的影响。从蛋白与脂相互作用的观点出发,研究膜蛋白的功能,除需考虑膜脂提供的适宜环境外,还应了解它对蛋白功能的直接影响。近年来,这方面的工作开始引起重视。Schlame等报道,心磷脂与蛋白作用的特异性部分地依赖于其疏水部分的双键。我们 相似文献
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蚕豆叶细胞质膜中红膜肽的免疫化学鉴定 总被引:2,自引:2,他引:0
近年来的研究证明,红细胞膜上存在一个膜骨架系统,由红膜肽(spectrin)、连接蛋白(ankyrin)、带4.1蛋白和肌动蛋白(actin)等组成。最近在动物多种器官的细胞内也发现了膜骨架蛋白,特别是红膜肽的存在。我们在文献[3,4]中用聚丙烯酰胺凝胶电泳方法分析了蚕豆叶细胞质膜蛋白的组成,并与人红细胞膜骨架蛋白作了比较。结果表明,蚕豆叶细胞质膜蛋白中的245和228 kD两种蛋白质可能即是人红细胞质膜上的红膜肽α和红膜肽β。本文目的在于用免疫化学方法鉴定蚕豆叶细胞质膜中的红膜肽,进一步证明植物细胞质膜中膜骨架的存在。研究结果表明,在植物细胞中确实存在着红膜肽α及β。 相似文献
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脱血红素细胞色素c的跨膜转运与N端序列的两亲性螺旋结构 总被引:2,自引:1,他引:1
蛋白质跨膜转运是当前分子生物学、细胞生物学研究中十分活跃的领域之一,在真核细胞中,蛋白质跨膜转运主要有三种类型:(1)以胞吞或外排形式通过质膜;(2)跨内质网膜转运;(3)跨线粒体、叶绿体等膜系的转运,线粒体的大部分蛋白质是在细胞质内核糖体上以前体的 相似文献
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二硫键是维持蛋白质二维和三维结构的重要因素之一,目前已知的二硫键蛋白质主要存在于细胞周质(Periplasm)或真核细胞的细胞器中,大多数是分泌蛋白质或是膜蛋白质,很少存在于细胞质内.一般认为细胞质的高还原势是其缺乏二硫键蛋白质的重要原因,但是,细胞环境不是影响二硫键形成的唯一因素,在细胞(Escherichia coli)的细胞周质内已发现3个能催化二硫键形成的蛋白质,它们是分泌蛋白质形成二硫键必需的.Derman等将细菌中硫氧还蛋白还原酶(Thioredoxin reductase)的基因缺失后,发现在细菌细胞质中合成的外源碱性磷酸酶及其他外源蛋白质能形成二硫键,认为细胞质有催化二硫键形成的机制,只是某些因素如硫氧还蛋白还原酶阻止了二硫键的形成.本文报道了枯草杆菌细胞质中的一个二硫键蛋白质,并讨论了细胞发育状态对该蛋白质合成的影响. 相似文献
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鸡心脱血红素细胞色素c具有较其它种类脱血红素细胞色素c更强的自发折叠倾向性,部分折叠的鸡心脱血红素细胞色素c具有蛋白质折叠中间体的性质.它具有一定程度 相似文献
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Mg~(2+)影响磷脂流动性的激光拉曼光谱研究 总被引:1,自引:0,他引:1
前曾报道Mg~(2 )对猪心线粒体H~ -ATP酶及细胞色素氧化酶在脂质体重组中的影响,提出Mg~(2 )很可能是通过影响膜脂流动性来影响酶的构象,从而呈现较高的酶活性。本文利用拉曼光谱进一步研究了Mg~(2 )对磷脂流动性的影响,比较了它对两种磷脂:双棕榈酰磷脂酰胆碱(DPPC),和双棕榈酰磷脂酸(DPPA)分散体的物理状态的影响,两者所含的脂肪 相似文献
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以罗丹明123作为线粒体跨膜电位荧光标记探针, 流式细胞术和激光共聚焦显微镜研究显示, SfaMNPV诱导凋亡的斜纹夜蛾SL-1细胞, 线粒体跨膜电位(8710;Ψm)产生明显改变, 病毒接种后4 h, 膜电位开始下降, 随着病毒感染进程的延续, 线粒体膜电位8710;Ψm持续降低. 利用Western 杂交分析定位于线粒体的Bcl-2蛋白, 结果表明, 线粒体Bcl-2蛋白含量随病毒感染逐渐减小, 表达水平降低, 病毒感染下调了Bcl-2蛋白的表达. Western杂交检测到显示细胞色素c从线粒体向细胞质中释放, 并在细胞质逐渐积累, 呈时间依赖性特征. 病毒感染诱发的线粒体反应, 提示杆状病毒诱导昆虫细胞凋亡, 可能存在线粒体介导的凋亡信号转导途径. 以Ca2+荧光探针Fluo-3/AM负载, 激光共聚焦显微镜观察和荧光分光光度计测定凋亡细胞 [Ca2+]i浓度的变化, 检测到病毒诱导凋亡细胞内的[Ca2+]i浓度明显升高, 细胞外Ca2+内流; 在EGTA抑制胞外钙离子内流和细胞质Ca2+钳制状态下, PI染色后流式细胞仪检测显示细胞凋亡不受影响, 说明胞质内游离Ca2+升高和胞外钙离子内流不是细胞凋亡的主要诱因, 提示内质网钙库Ca2+排空可能是SfaMNPV诱导SL-1细胞凋亡信号转导通路中的重要媒介. 相似文献
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HPLC在线二阶微分光谱法检测基因工程产品的C-端肽 总被引:1,自引:0,他引:1
遗传工程重组蛋白质N-端序列和C-端序列分析是鉴定其结构特征的2项重要的指标.N-端的序列分析即采用经典的Edman方法,在商品化的仪器上自动分析50个以内的N-端氨基酸残基,已经是一种常规方法,近年来技术发展可以通过SDS-PAGE电泳印迹到PVDF膜上,在膜上直接分析蛋白的N-端序列,不但可以用来测定产品的顺序,而且为检验基因工程培养物是否与预期表达产物相吻合提供了一个相当简便的方法. 相似文献
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在生物化学的分析与研究中,选择性切割多肽和蛋白质是一种非常有用的手段。除了蛋白酶以外,溴化氰、羟胺等试剂也常用来进行切割。近来发现Pd(Ⅱ)的配合物对含有半胱氨酸(Cys)或蛋氨酸残基(Met)的多肽的选择性水解非常有效,它可以促进与半胱氨酸或蛋氨酸残基相邻的羧基端肽键水解。但最近作者之一,在用Pd(Ⅱ)的配合物选择性切割马心细胞色素c(Cyt c)的过程中观察到,水解位置与以前有所不同。在细胞色素c中,有两个半胱氨酸残基(Cys14和Cys17)和两个蛋氨酸残基(Met65和Met80),而细胞色素c却专一地被切断在His18-Thr19处。不但Cys14-Ala15-Gln16和两个蛋氨酸残基羧端处的酰胺键未被水解,就连Cys17-His18的酰胺键也未水解。这说明在蛋白质大分子中,仅有Cys或Met残基不足以被Pd(Ⅱ)配合物水解,与Cys17相邻的咪唑环N3质子化的组氨酸残基(His18)也许起了重要的作用(在pH=2时,His18咪唑环的N3已从血红素上解离并接受一质子)。我们利用AM1半经验分子轨道方法来计算N-乙酰化二肽N-Ac-His-Gly正离子(以[AcHis-Gly]~+表示)的构象,期望能有助于了解组氨酸残基在切割过程中所起的作用。 相似文献
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N-磷酰化氨基酸在没有缩合试剂的水溶液中能够与氨基酸发生成肽反应,利用葡聚糖凝胶柱分离,用电喷雾二级质谱(ESIMS/MS)对产物进行鉴定和分析,结果表明,所有反应体系中均有磷酰化二肽生成,且成肽反应具有方向性;成肽产物的N端氨基酸来自N-磷酰化氨基酸,成肽反应发生在其C端,另外,成肽产物中只有α-羧基参与形成的磷酰化二肽,这表明N-磷酰化对氨基酸羧基的成肽反应具有显著的选择性。量化计算表明室温下溶液中N-磷酰化氨基酸成肽的反应是可行的,溶液中N-磷酰化氨基酸的成肽反应规律对蛋白质起源和生物合成的研究具有启发意义。 相似文献
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正[本刊讯]中国科学院上海生命科学研究院神经科学研究所王以政研究组的最新研究成果"瞬时受体电位通道蛋白C3(TRPC3)参与调节线粒体摄取Ca~(2+)",揭示了线粒体摄取Ca~(2+)的新机制。论文在线发表于6月17日的Proceedings of the National Academyof Sciences of the United States of Americao线粒体是细胞的"能量工厂"。线粒体的钙稳态调节细胞的膜电势、ATP合成以及维持胞质中的钙离子水平。研究发现线粒体可从细胞质中摄取钙 相似文献
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在对关系蛋白质的抗原性、体液及细胞反应的成功诱导所必须的分子机理和细胞活动的认识方面,业已取得了极大进展。已探索出了合成蛋白质抗原的新方法。但是,因为对在适当细胞受体水平上的氨基酸顺序、蛋白质折叠和功能之间的关系认识不够,所以影响了新方法的实际应用。过去10多年以来,把合成肽作为已知抗原结构短氨基酸顺序的方便人造复制物视为重点。虽然开始时热情很高,但合成肽方法的缺点,已慢慢暴露出来。其中,三级结构的可预见性很差,而且也缺乏免疫原性。肽很可能是以几种亚稳态构型存在于溶液中,而有些可能,另有些则不可能达到最佳受体 相似文献